真核生物翻译起始因子(eukaryotic translation initiation factor)，英文也为：eukaryotic initiation factor，简写eIF，目前已发现至少12种不同类型。
真核生物翻译起始因子eIF是参与真核生物蛋白质合成过程中的起始阶段的一类蛋白质。它们协助调控和促进转录后mRNA分子与核糖体的结合，从而使蛋白质翻译过程能够顺利进行。与原核生物相比，真核生物的翻译起始过程更依赖多种eIF的协同作用。在真核生物中，翻译起始因子eIF参与了多个关键的生物学过程，包括转录后修饰、初始进入转录体、扫描mRNA以寻找起始密码子以及启动翻译过程等。
真核翻译起始因子5A（eukaryotic translation initiation factor 5A，eIF5A），位于人类染色体17p13.1上，别名包括EIF5A1、EIF-5A、MGC99547和MGC104255，其编码的蛋白质在UniProt数据库中的编号为P63241。eIF5A是一种在进化上高度保守的蛋白质，是真核生物中目前已知ONLY含有特殊氨基酸——羟腐胺赖氨酸（hypusine）的蛋白。其经hyposination修饰的eIF5A才具有生物学活性。
Hypusination（羟腐胺赖氨酸化）是一种高度特化的翻译后修饰，仅发生在真核翻译起始因子5A（eIF5A）的特定赖氨酸残基上，是激活eIF5A功能的关键步骤。该过程以多胺代谢产物亚精胺为底物，通过两步酶促反应完成：首先由脱氧羟腐胺合成酶（DHPS）催化形成脱氧羟腐胺赖氨酸（deoxyhypusine），再由脱氧羟腐胺羟化酶（DOHH）进一步羟化生成成熟的hypusine修饰。hypusination是连接营养代谢（如亚精胺、天冬氨酸）、基因表达调控和细胞命运的核心调控节点，是癌症、神经发育疾病和衰老研究中的一个重要靶点。
2026年1月21日，美国约翰霍普金斯大学Erika L. Pearce和Daniel J. Puleston团队，在国际期刊Nature（IF：69.504）发表了题为“The transition from monocyte to tissue-resident macrophage requires DHPS"的研究性论文。该研究证实，脱氧羟腐胺合成酶（Deoxyhypusine synthase：DHPS）是单核细胞向组织驻留巨噬细胞（Tissue-resident macrophage：RTM）分化及维持所必需的关键酶。DHPS介导了翻译起始因子5A（eukaryotic translation initiation factor 5A：eIF5A）的亚精胺（Spermidine）依赖性羟腐胺修饰（hypusination）。系统性的揭示了脱氧羟腐胺合成酶（deoxyhypusine synthase, DHPS）在单核细胞向组织驻留巨噬细胞（RTM）分化及其稳态维持中的核心调控作用。
