蛋白质泛素化组成
泛素（Ubiquitin）是一种小型高度保守的调节多肽（76个氨基酸，8.6kDa），在大多数真核生物的组织中普遍存在。泛素化途径中，泛素通过其C末端与靶蛋白上赖氨酸的ε-氨基基团结合，这对许多细胞信号通路至关重要。结合事件可分为将单个泛素连接到靶蛋白（单泛素化）或一系列泛素（多泛素化），其功能多样。多泛素化利用泛素表面的七个赖氨酸残基（K6、K11、K27、K29、K33、K48、K63）调节从蛋白质降解到DNA损伤耐受性等多种生物过程。泛素的酶促连接由一系列酶完成——泛素活化酶E1、泛素连接酶E2和泛素连接酶E3。在细胞中，蛋白质的泛素化是可逆的；单泛素化和多泛素化链均可被去泛素化酶（DUBs）催化水解切割。
蛋白质泛素化降解的途径
靶蛋白的泛素化降解是经过几个连续的过程来完成的，主要分为五步：
第一步：E1类酶激活泛素，该过程需要ATP（三磷酸腺苷）提供一定能量；
第二步：泛素激活酶E1将活化的泛素分子传递给E2类酶；
第三步：泛素连接酶E3将结合E2的泛素连接到靶蛋白上；
第四步：被标记的蛋白质分子尾端形成一小段泛素分子链；
第五步：26s蛋白酶体特异性地识别这个带有泛素标签的底物蛋白，将其降解掉。
靶蛋白是在泛素激活酶E1、泛素结合酶E2、泛素连接酶E3的依次作用下共价连接上泛素分子，这个过程连续进行，进而在底物上形成多聚泛素链修饰。底物蛋白可以在某一个或多个赖氨酸位点被泛素化，而泛素本身包含7个赖氨酸(Lys)位点（K6、K11、K27、K29、K33、K48、K63）、一个位于N端的甲硫氨酸(Met)位点(M1)以及一个位于C端的甘氨酸(Gly)位点(G76)。泛素分子之间通过这些位点进行结合形成泛素链，如果泛素都以同一种方式进行连接即为同型泛素链(Homotypicubiquitin chains)，反之，为异型泛素链(Heterotypic ubiquitin chains)。泛素链可以是直链，也可以形成分支结构，因此底物的泛素化修饰存在多种形式。另外，泛素本身也可以发生多种修饰。最后，泛素化修饰的蛋白被26s蛋白酶体特异性地识别并降解成小肽，泛素在去泛素连接酶的作用下进行回收利用，这些小肽再被细胞质中的蛋白酶降解为氨基酸。
